Starch Phosphorylase (SP) - Крахмалфосфорилаза

Starch Phosphorylase (SP) — фермент, катализирующий фосфоролиз α-1,4-гликозидных связей в крахмале с образованием глюкозо-1-фосфата. Фермент играет ключевую роль в метаболизме углеводов у растений, грибов и некоторых бактерий, обеспечивая распад запасных полисахаридов. Существует несколько изоформ Starch Phosphorylase, включая цитозольную (Pho1) и пластидную (Pho2), локализованные в различных компартментах клетки. Молекулярная масса фермента варьирует в зависимости от источника, но обычно составляет от 90 до 100 кДа. Starch Phosphorylase активируется анионами, такими как фосфат, и подвергается аллостерической регуляции. Фермент обратимо участвует как в деградации, так и в синтезе крахмала, в зависимости от концентрации субстратов. Starch Phosphorylase обнаружена в высоких концентрациях в хлоропластах наземных растений, особенно в фотосинтезирующих тканях. Активность SP служит биомаркером углеводного обмена и может использоваться для оценки метаболической активности клеток. Фермент ингибируется высокими концентрациями глюкозо-1-фосфата и некоторыми сульфгидрильными реагентами. Структурно Starch Phosphorylase относится к семейству гликозилтрансфераз и содержит пирувидоксинзависимый активный центр. Изучение SP важно для понимания регуляции запасания и мобилизации крахмала в растительных клетках. Фермент активно исследуется в контексте улучшения урожайности сельскохозяйственных культур. Starch Phosphorylase участвует в поддержании гомеостаза углеводов при изменении энергетических потребностей клетки. В биотехнологии SP применяется для модифицирования структуры крахмала in vitro. Фермент чувствителен к окислительному стрессу и может инактивироваться при модификации тиоловых групп. Starch Phosphorylase является консервативным белком, присутствующим у многих фотосинтезирующих организмов.